问：酶活性的因素有哪些，这些因素如何影响酶的活性
- 答：1、酶浓度
酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。
2、底物浓度
在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
3、温度
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。
最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。这也就是为何人在发烧时，不想吃东西的原因。
4、pH
酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。一方面会改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；另一方面过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。
5、激活剂
能激活酶的物质称为酶的激活剂。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
6、抑制剂
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。 - 答：1、酶浓度
酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带有许多的抑制剂所致。
2、底物浓度
在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
3、温度
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。
最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。这也就是为何人在发烧时，不想吃东西的原因。 - 答：凡能影响蛋白质的理化因素都能影响酶的活性。因此温度、酸碱度、重金属离子都能影响酶的活性。高温、强酸、强碱等因素均可引起酶丧失催化能力。
问：影响酶活性的因素实验报告怎么写？
- 答：首先分析影响酶活性的因素有：温度、pH、反应物的浓度、酶的浓度、激活剂和抑制剂等因素。
实验名称，酶的基本性质实验——底物专一性剂、激活剂和抑制、最适温度。了解酶的专一性。掌握验证酶的专一性的基本原理及方法。学会排除干扰因素，设计酶学实验。实验基本原理 酶是一种具有催化功能的蛋白质。酶蛋白结构决定了酶的功能——酶的高效性，酶催化的。
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反应酶促反应，要比相应的没有催化剂的反应快103-1017 倍。 酶催化作用的一个重要特点是具有高度的底物专一性，即一种酶只能对某一种底物或一类底物起催化作用，对其他底物无催化反应。根据各种酶对底物的选择程度不同，还可以分为好多种情况。
相对专一性，一种酶能够催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应。绝对专一性： 有些酶对底物的要求非常严格只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。如脲酶只能催化尿素进行水解而生成二氧化碳和氨。 - 答：影响酶活性的因素实验报告这样写：
影响酶作用的因素：其变化规律有以下特点：
1、酶浓度对酶促反应的影响：在底物足够，其它条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度与酶浓度成正比，如下图所示。
2、底物浓度对酶促反应的影响：在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加而加快，反应速度与底物浓度近乎：成正比，在底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速度也随之加快，但不显著。
3、pH对酶促反应的影响：每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性，超过这个范围酶就会失去活性。其特点如下图中曲线变化所示。在一定条件下，每一种酶在某一定PH时活力最大，这个pH称为这种酶的最适pH。
4、温度对酶促反应的影响：酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快；但当温度升高到一定限度时，酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降
主要特性：
1、酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应（即可逆反应）。
2、可以加快化学反应的速率，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。
3、作用机理都是降低反应的活化能。
4、在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。
问：影响酶活性的因素
- 答：影响酶活性的主要因素是温度和pH值。其中温度比较重要，人体内酶的活性在37摄氏度是最佳。生物酶各自适应的酶的温度不同。
植物光合作用酶的活性在20摄氏度左右最强。在一定的范围内，酶的活性随着温度的升高而升高，但是温度过高会使酶失活。
酶转化速率可以用单位时间内单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示。酶活力的测定既可以通过定量测定酶反应的产物或底物数量随反应时间的变化，也可以通过定量测定酶反应底物中某一性质的变化，如黏度变化来测定。通常是在酶的最适pH 值和离子强度以及指定的温度下测定酶活力。
酶活性的测定：
一般采用测定酶促反应初速度的方法来测定活力，因为此时干扰因素较少，速度保持恒定。反应速度的单位是浓度/单位时间，可用底物减少或产物增加的量来表示。
因为产物浓度从无到有，变化较大，而底物往往过量，其变化不易测准，所以多用产物来测定。
